Enzyme sind biologische Katalysatoren: Sie setzen die Aktivierungsenergie einer Reaktion herab und wirken nach dem SchlĂŒssel-Schloss-Prinzip nur auf passende Stoffe. Die Zelle gewinnt Energie schrittweise in Glykolyse, Citratzyklus und Atmungskette; das Endprodukt ist ATP als gemeinsame EnergiewĂ€hrung. Zellatmung ist damit keine âVerbrennungâ in einem Zug, sondern eine gesteuerte, schrittweise Energieumwandlung, in der Abbau (Katabolismus) und Aufbau (Anabolismus) zusammenhĂ€ngen. Weil Enzyme Proteine sind, baut dieses Kapitel auf der Proteinbiosynthese auf.
â Biokatalysatoren, die die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen
â Energiespeicher in der Zelle
â Bausteine der Zellmembran
â Hormone, die StoffwechselvorgĂ€nge regulieren
Enzyme sind Proteine (selten RNA), die biochemische Reaktionen beschleunigen, indem sie die Aktivierungsenergie senken. Sie gehen unverÀndert aus der Reaktion hervor und wirken substrat- und wirkungsspezifisch.
Das Modell, das die spezifische Passung zwischen Enzym und Substrat beschreibt, heiĂt ___-Prinzip.
â Antwort: SchlĂŒssel-Schloss
Das SchlĂŒssel-Schloss-Prinzip (Emil Fischer, 1894) erklĂ€rt die SubstratspezifitĂ€t: Das Substrat (SchlĂŒssel) passt genau in das aktive Zentrum des Enzyms (Schloss). Das modernere Induced-Fit-Modell berĂŒcksichtigt, dass sich das aktive Zentrum bei Substratbindung anpasst.
Enzyme werden bei einer Reaktion verbraucht und mĂŒssen anschlieĂend neu synthetisiert werden.
â Falsch
Falsch. Enzyme sind Katalysatoren und gehen unverĂ€ndert aus der Reaktion hervor. Ein einzelnes EnzymmolekĂŒl kann Tausende von Reaktionen katalysieren. Deshalb wirken bereits geringe Enzymmengen sehr effektiv.
Bei der Glykolyse wird ein MolekĂŒl Glucose in zwei MolekĂŒle ___ gespalten.
â Antwort: Pyruvat
Die Glykolyse (griech. 'Zuckerspaltung') findet im Cytoplasma statt und spaltet Glucose (Câ) in zwei Pyruvat-MolekĂŒle (Câ). Nettobilanz: 2 ATP und 2 NADH+Hâș pro Glucose. Glykolyse ist der Ă€lteste Stoffwechselweg und lĂ€uft anaerob ab.
Der Citratzyklus (auch Krebs-Zyklus) lĂ€uft in der Mitochondrienmatrix ab. Pro Durchlauf werden aus einem Acetyl-CoA: 2 COâ, 3 NADH, 1 FADHâ und 1 GTP (â ATP) gebildet. Pro Glucose durchlĂ€uft der Zyklus zweimal.
NADH und FADHâ sind ReduktionsĂ€quivalente, die Elektronen zur Atmungskette transportieren.
â Wahr
Richtig. NADH+Hâș und FADHâ nehmen bei Redoxreaktionen in Glykolyse und Citratzyklus Wasserstoff (Elektronen + Protonen) auf und geben die Elektronen an die Atmungskette ab. Die freiwerdende Energie wird zum Aufbau eines Protonengradienten genutzt.
Bei der MilchsÀuregÀrung im menschlichen Muskel wird Pyruvat zu Lactat reduziert.
â Wahr
Richtig. Bei intensiver Muskelarbeit und Sauerstoffmangel wird Pyruvat durch Lactatdehydrogenase zu Lactat (MilchsĂ€ure) reduziert. Dabei wird NADH zu NADâș reoxidiert, sodass die Glykolyse weiterlaufen kann. Die Energieausbeute ist gering (2 ATP pro Glucose).
Bei welcher Temperatur (in °C) liegt das Temperaturoptimum der meisten menschlichen Enzyme?
â Antwort: 37
Die meisten menschlichen Enzyme haben ihr Temperaturoptimum bei ca. 37 °C (Körpertemperatur). Bei höheren Temperaturen denaturieren die Proteine, bei niedrigeren sinkt die Reaktionsgeschwindigkeit gemÀà der RGT-Regel.
Fette haben mit ca. 39 kJ/g den höchsten Energiegehalt, da sie stÀrker reduziert sind als Kohlenhydrate oder Proteine (je ca. 17 kJ/g). Deshalb sind Fette die effizientesten Energiespeicher des Körpers.
Wie viele Kohlenstoffatome hat ein MolekĂŒl Pyruvat?
â Antwort: 3
Pyruvat (BrenztraubensĂ€ure, CHâ-CO-COOâ») ist ein Câ-Körper. Es entsteht durch Spaltung der Câ-Glucose in der Glykolyse. Zwei Pyruvat-MolekĂŒle pro Glucose werden anschlieĂend in den Mitochondrien weiter abgebaut.
Was versteht man unter kompetitiver Hemmung eines Enzyms?
â Ein Hemmstoff konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum
â Der Hemmstoff bindet an einer anderen Stelle und verĂ€ndert die Enzymstruktur
â Das Produkt der Reaktion hemmt das Enzym
â Das Enzym wird durch Temperaturerhöhung denaturiert
Bei kompetitiver Hemmung Àhnelt der Inhibitor dem Substrat strukturell und besetzt das aktive Zentrum. Die Hemmung kann durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (Vmax) bleibt erreichbar, Km steigt.
Wie viele ATP-MolekĂŒle werden bei der vollstĂ€ndigen Oxidation eines Glucose-MolekĂŒls durch Zellatmung maximal gebildet?
â Antwort: 38
Die theoretische Maximalausbeute betrĂ€gt ca. 38 ATP pro Glucose: 2 ATP (Glykolyse) + 2 ATP (Citratzyklus) + 34 ATP (Atmungskette aus 10 NADH und 2 FADHâ). In der Praxis sind es oft ca. 30â32 ATP wegen Transportverlusten.
Die chemiosmotische Hypothese von Peter Mitchell erklÀrt, wie die ATP-Synthase durch einen ___ angetrieben wird.
â Antwort: Protonengradienten
Die Atmungskette pumpt Protonen (Hâș) aus der Mitochondrienmatrix in den Intermembranraum. Der entstehende elektrochemische Protonengradient treibt die ATP-Synthase an, die wie eine molekulare Turbine ATP aus ADP + Pᔹ synthetisiert (chemiosmotische Kopplung).
â Pyruvat wird unter anaeroben Bedingungen zu Ethanol und COâ umgewandelt
â Glucose wird vollstĂ€ndig zu COâ und HâO oxidiert
â Fette werden in Glycerin und FettsĂ€uren gespalten
â AminosĂ€uren werden zu Harnstoff abgebaut
Alkoholische GĂ€rung (z. B. bei Hefepilzen) ist eine anaerobe Alternative zur Zellatmung: Pyruvat â Acetaldehyd + COâ â Ethanol. NADH wird dabei reoxidiert. Die Energieausbeute ist gering (nur 2 ATP aus der Glykolyse).
â Ein Effektor bindet an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum und verĂ€ndert die Enzymkonformation
â Das Substrat bindet direkt an das aktive Zentrum
â Das Enzym wird durch TemperaturĂ€nderung reguliert
â Zwei Enzyme konkurrieren um dasselbe Substrat
Allosterische Regulation erfolgt durch Bindung eines EffektormolekĂŒls an das allosterische Zentrum (griech. 'anderer Ort'). Dies verĂ€ndert die Konformation des aktiven Zentrums. Aktivatoren steigern, Inhibitoren senken die EnzymaktivitĂ€t.
Die RGT-Regel besagt, dass sich die Reaktionsgeschwindigkeit bei einer Temperaturerhöhung um 10 °C etwa verdoppelt.
â Wahr
Richtig. Die Reaktionsgeschwindigkeit-Temperatur-Regel (Qââ-Regel) besagt, dass enzymatische Reaktionen bei einer Temperaturerhöhung um 10 °C etwa doppelt so schnell ablaufen. Dies gilt nur bis zum Temperaturoptimum; darĂŒber denaturiert das Enzym.
Die Substratkonzentration, bei der ein Enzym die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht, heiĂt ___-Konstante (Km).
â Antwort: Michaelis-Menten
Die Michaelis-Menten-Konstante (Km) ist ein MaĂ fĂŒr die AffinitĂ€t eines Enzyms zu seinem Substrat: Je kleiner Km, desto höher die AffinitĂ€t. Bei [S] = Km erreicht das Enzym Vmax/2. Die Michaelis-Menten-Kinetik beschreibt die Beziehung zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit.